Значение, роль и функции белков в клетке. какую функцию в клетке выполняют белки?

Действует как передатчик

Некоторые белки – это гормоны, которые являются химическими передатчиками, помогающими наладить связь между вашими клетками, тканями и органами.

Они производятся и секретируются эндокринными тканями или железами, а затем переносятся с кровотоком в их целевые ткани или органы, где они связываются с белковыми рецепторами на поверхности клетки.

Гормоны могут быть сгруппированы в три основные категории ():

1. Белки и пептиды: они сделаны из цепей аминокислот, от нескольких до нескольких сотен.
2. Стероиды: они образуются из холестерина. Половые гормоны, тестостерон и эстроген являются стероидами.
3. Амины: они сделаны из отдельных аминокислот триптофана или тирозина, которые помогают производить гормоны, связанные со сном и метаболизмом.

Белок и полипептиды составляют большинство гормонов вашего организма.

Вот некоторые примеры этих гормонов ():

• Инсулин: способствует доставлению глюкозы или сахара в клетки.
• Глюкагон: сигнализирует о необходимости расщепления хранимой в печени глюкозы.
• Гормон роста (СТГ): стимулирует рост различных тканей, включая кость.
• Антидиуретический гормон (АДГ): сигнализирует почкам реабсорбировать воду.
• Адренокортикотропный гормон (АКТГ): стимулирует выделение кортизола, ключевого фактора метаболизма.

Основные функции

Принято выделять 11 функций белка:

1. Транспортная.
2. Строительная
3. Регуляторная.
4. Защитная.
5. Двигательная.
6. Сигнальная.
7. Запасающая.
8. Энергетическая.
9. Каталитическая или ферментативная.
10. Функция антифриза.
11. Резервная или питательная.

Транспортная

Уникальная способность белков заключается в их умении присоединять различные вещества и транспортировать их к тем или иным тканям и органам: 

• гемоглобин — белок в крови. Присоединяет к себе кислород и переносит его от легких ко всем органам и тканям, а от них забирает углекислый газ и перевозит обратно в легкие;
• липопротеины (от греческого lípos (Λίπος) — «жир», proteḯni (πρωτεΐνη) — «белок»). Отвечают за транспортировку жира;
• гаптоглобин. Связывает гемоглобин, попадающий в кровь при повреждении эритроцитов, и свободный гемоглобин, образуя комплекс гемоглобин-гаптоглобин. Он поглощается и утилизируется клетками печени. Печень возвращает организму аминокислоты глобина и железо гема;
• трансферрин. Вырабатывается в печени, связывает железо и переносит его по телу.

Белки выступают трансфером ионов кальция, магния, железа, меди и др.

Строительная

Белки участвуют в образовании клеточных и внеклеточных составов:

кератин. Основной компонент в составе волос, ногтей, перьев или копыт;

• коллаген. Главный элемент сухожилий и хрящей;
• эластин. Входит в состав связок;
• белки клеточных мембран. В основном это гликопротеины.

Регуляторная

Существует отдельная, довольно крупная группа белков, которая ориентируется на регулирование процессов обмена веществ. В этом принимают участие особые гормоны белковой природы. К примеру, инсулин, который контролирует уровень глюкозы в крови и способствует синтезу гликогена.

Защитная

Включается в случае проникновения в организм чужеродных белков или других микроорганизмов, антигенов. В ответ на нападение образуются специальные белки, антитела, которые выполняют функцию обезвреживания нежелательных веществ.

При кровотечении помогает фибрин, способствующий свертыванию крови.

Двигательная

Белки актин и миозин необходимы для сокращения мышц у многоклеточных организмов и других подвижных функций живых существ.

Сигнальная

На клетках есть мембраны, в которые встроены особые рецепторы. Это белки, которые могут изменять свою третичную структуру в зависимости от внешней среды. Так осуществляется передача команд из внешней среды в клетку.

Запасающая

В случаях длительного голодания организм животных или человека использует белки мышц, эпителиальных тканей и печени для поддержания жизнедеятельности организма.

Кроме того, белки участвуют в откладывании в качестве запаса некоторых веществ. Таким веществом может бы железо, которое не выводится из организма при распаде гемоглобина, а образует комплекс с белком ферритином.

Энергетическая

В качестве источника энергии белки — очень дорогостоящий продукт для нашего тела. Он используется в последнюю очередь, когда израсходованы все углеводы и жиры. При распаде 1 грамма белка выделяется 17,6 кДж энергии. Первым делом они распадаются до аминокислот, а потом до конечных продуктов: воды, углекислого газа и аммиака.

Каталитическая (ферментативная)

Одна из самых важных для организма функций осуществляется за счет особых белков, ферментов (биохимических катализаторов). Они ускоряют биохимические реакции в клетках.

Ферменты можно разделить на:

1. Простые. Состоят исключительно из аминокислот.
2. Сложные. Помимо белковой части в их состав входит группа небелкового происхождения (кофактор). У некоторых ферментов эту роль играют витамины.

Функция антифриза

У некоторых существ в плазме крови есть белки, которые предупреждают ее замерзание. Такая способность белка является необходимой для выживания в условиях экстремально низких температур.

Питательная (резервная)

Ее выполняют резервные белки, которые становятся для плода источниками питания. В качестве примера можно привести белки яйца (овальбумины) или основной белок молока (казеин).

Функции белков.

Белки в клетке выполняют важные и многообразные функции. Прежде всего они выполняют строительную функцию

. Из белков состоят мембраны клеток и клеточных органоидов. У высших животных в основном из белков состоят стенки кровеносных сосудов, сухожилия, хрящи и т. д.

Громадное значение имеет каталитическая функция белков

. Из курса химии вам известно, что скорость химических реакций зависит от свойств реагирующих веществ, от их концентрации и температуры, при которой идет реакция. Химическая активность веществ в живой клетке, как правило, невелика. Концентрации их в клетке большей частью незначительны. Температура клеточной среды невысокая. Таким образом, реакции в клетке должны были бы протекать очень медленно. Между тем реакции в клетке идут с большими скоростями. Это достигается благодаря наличию в клетке катализаторов. Клеточные катализаторы называются ферментами. Каталитическая активность ферментов исключительно велика. Они ускоряют реакции в десятки, сотни миллионов раз. По химической структуре ферменты — белки. В большинстве случаев ферменты катализируют превращения веществ, размеры молекул которых по сравнению с размерами макромолекулы фермента очень малы. Например, фермент ката-лаза имеет молекулярную массу 250000, а пероксид водорода (Н 2 О 2), распад которого катализирует каталаза, всего 34. Такое соотношение между размерами фермента и веществом, на которое он действует, наводит на мысль, что каталитическая активность фермента определяется не всей его молекулой, а только небольшим ее участком — активным центром фермента. Как известно, реакция между веществами происходит при условии тесного сближения их молекул. Возможность сближения фермента и вещества происходит благодаря геометрическому соответствию структур активного центра фермента и молекулы вещества. Они подходят друг к другу, «как ключ к замку». При денатурации фермента его каталитическая активность исчезает, так как нарушается структура активного центра.

Почти каждая химическая реакция в клетке катализируется особым ферментом. Число различных реакций, протекающих в клетке, достигает нескольких тысяч. Соответственно в клетке обнаружено несколько тысяч разных ферментов.

Кроме строительной и каталитической функций, важна сигнальная функция белков

. В поверхностную мембрану клетки встроены молекулы белков, способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды. Так происходит прием сигналов из внешней среды и передача команд в клетку.

Белкам присуща также двигательная функция

. Движение — одно из проявлений жизненной активности. Все виды движения, к которым способны клетки у высших животных, в том числе и сокращение мышц, а также мерцание ресничек у простейших, движения жгутиков, выполняют особые сократительные белки.

Белки выполняют также транспортную функцию

. Они способны присоединять различные вещества и переносить их из одного места клетки в другое. Белок крови гемоглобин присоединяет кислород и разносит его ко всем тканям и органам тела.

Большое значение имеет защитная функция белков

. При введении чужеродных белков или клеток в организм в нем происходит выработка особых белков, которые связывают и обезвреживают чужеродные клетки и вещества.

Следует отметить, наконец, энергетическую функцию белков

. Белки распадаются в клетке до аминокислот. Часть аминокислот используется для синтеза белков, часть же подвергается глубокому расщеплению, в ходе которого освобождается энергия. При полном расщеплении 1 г белка освобождается 17,6 кДж.

О громадном значении белков для жизни догадывались давно. Сто лет назад Ф. Энгельс писал, что «жизнь есть форма существования белковых тел». Эта фраза стала крылатой, в ней подчеркивается решающее значение белков для жизни. Данные современной биологии полностью подтверждают этот вывод.

Функции белков в организме

Различные виды белков, углеводов, жиров являются жизненно необходимыми компонентами для нормальной жизнедеятельности любой клетки. А значит и всего организма в целом. Поэтому во многом их роль объясняется высокой степенью значимости и повсеместной распространенности внутри живых существ. Можно выделить несколько основных функций полипептидных молекул.

1. Каталитическая. Ее осуществляют ферменты, которые имеют белковую природу строения. О них скажем позже.
2. Структурная. Виды белков и их функции в организме прежде всего влияют на структуру самой клетки, ее форму. Кроме того, полипептиды, выполняющие эту роль, образуют волосы, ногти, раковины моллюсков, перья птиц. Они же являются определенной арматурой в теле клетки. Хрящи состоят также из этих видов белков. Примеры: тубулин, кератин, актин и другие.
3. Регуляторная. Данная функция проявляется в участии полипептидов в таких процессах, как: транскрипция, трансляция, клеточный цикл, сплайсинг, считывание мРНК и прочих. Во всех них они играют важную роль регулировщика.
4. Сигнальная. Данную функцию выполняют белки, находящиеся на мембране клеток. Они передают различные сигналы от одной единицы к другой, и это приводит к сообщению тканей между собой. Примеры: цитокины, инсулин, факторы роста и прочие.
5. Транспортная. Некоторые виды белков и их функции, которые они выполняют, являются просто жизненно необходимыми. Так происходит, например, с белком гемоглобином. Он осуществляет транспорт кислорода от клетки к клетке в составе крови. Для человека он незаменим.
6. Запасная или резервная. Такие полипептиды накапливаются в растениях и яйцеклетках животных как источник дополнительного питания и энергии. Пример — глобулины.
7. Двигательная. Очень важная функция, особенно для простейших организмов и бактерий. Ведь они способны передвигаться только при помощи жгутиков или ресничек. А эти органоиды по своей природе не что иное, как белки. Примеры таких полипептидов следующие: миозин, актин, кинезин и прочие.

Очевидно, что функции белков в организме человека и других живых существ очень многочисленны и немаловажны. Это еще раз подтверждает, что без рассматриваемых нами соединений невозможна жизнь на нашей планете.

Основные функции белков

Функции белков в организме многообразны. Каждая группа имеет определенное химическое строение, совершает одну специализированную «работу». В некоторых случаях несколько типов белков взаимосвязаны друг с другом. Они отвечают за разные этапы одного процесса. Или же влияют сразу на несколько. Например, регуляторная функция белков осуществляется ферментами и гормонами. Это явление можно представить, вспомнив о гормоне адреналине. Он вырабатывается мозговым слоем надпочечников. Поступая в кровеносные сосуды, он повышает количество кислорода в крови. Поднимается и артериальное давление, увеличивается содержание сахара. Это стимулирует обменные процессы. Также адреналин является медиатором нервной системы у рыб, амфибий и пресмыкающихся.

Где больше всего содержится белка

Также стоит разобраться, где больше всего содержится белка в продуктах растительного происхождения. Самые ценные из растительных белков содержатся в гречихе, бобовых, картофеле, рисе и ржаном хлебе.

Сравнительно выгодны в данном отношении мучные изделия с творогом (вареники, сочники) или мясом (пельмени, пирожки с мясом и т. д.), тогда как сочетание теста с рисом и другими крупами менее оправданно.

Биологическая ценность белков возрастает при сочетании зерновых, бобовых и мясомолочных продуктов. Для повышения белковой полноценности питания выпускают хлебобулочные изделия, обогащенные обезжиренным молоком или молочной сывороткой, яичные и молочные макаронные изделия. Также существуют специальные сухие концентраты с высоким содержанием легкоусвояемых белков, используемые для питания тяжелобольных.

Впрочем, в отдельных случаях возникает необходимость ограничить потребление белка, например при недостаточности почек или печени. Для этого используют специальные малобелковые крупяные, макаронные и хлебобулочные изделия.

Пространственная организация белковых молекул

Выполнение белками определенных специфических функций зависит от пространственной конфигурации их молекул, кроме того, клетке энергетически невыгодно держать белки в развернутой форме, в виде цепочки, поэтому полипептидные цепи подвергаются укладке, приобретая определенную трехмерную структуру, или конформацию. Выделяют 4 уровня пространственной организации белков.

Первичная структура белка — последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи, составляющей молекулу белка. Связь между аминокислотами — пептидная.

Если молекула белка состоит всего из 10 аминокислотных остатков, то число теоретически возможных вариантов белковых молекул, отличающихся порядком чередования аминокислот, — 1020. Имея 20 аминокислот, можно составить из них еще большее количество разнообразных комбинаций. В организме человека обнаружено порядка десяти тысяч различных белков, которые отличаются как друг от друга, так и от белков других организмов.

Именно первичная структура белковой молекулы определяет свойства молекул белка и ее пространственную конфигурацию. Замена всего лишь одной аминокислоты на другую в полипептидной цепочке приводит к изменению свойств и функций белка. Например, замена в β-субъединице гемоглобина шестой глутаминовой аминокислоты на валин приводит к тому, что молекула гемоглобина в целом не может выполнять свою основную функцию — транспорт кислорода; в таких случаях у человека развивается заболевание — серповидноклеточная анемия.

Вторичная структура — упорядоченное свертывание полипептидной цепи в спираль (имеет вид растянутой пружины). Витки спирали укрепляются водородными связями, возникающими между карбоксильными группами и аминогруппами. Практически все СО- и NН-группы принимают участие в образовании водородных связей. Они слабее пептидных, но, повторяясь многократно, придают данной конфигурации устойчивость и жесткость. На уровне вторичной структуры существуют белки: фиброин (шелк, паутина), кератин (волосы, ногти), коллаген (сухожилия).

Третичная структура — укладка полипептидных цепей в глобулы, возникающая в результате возникновения химических связей (водородных, ионных, дисульфидных) и установления гидрофобных взаимодействий между радикалами аминокислотных остатков. Основную роль в образовании третичной структуры играют гидрофильно-гидрофобные взаимодействия. В водных растворах гидрофобные радикалы стремятся спрятаться от воды, группируясь внутри глобулы, в то время как гидрофильные радикалы в результате гидратации (взаимодействия с диполями воды) стремятся оказаться на поверхности молекулы. У некоторых белков третичная структура стабилизируется дисульфидными ковалентными связями, возникающими между атомами серы двух остатков цистеина. На уровне третичной структуры существуют ферменты, антитела, некоторые гормоны.

Четвертичная структура характерна для сложных белков, молекулы которых образованы двумя и более глобулами. Субъединицы удерживаются в молекуле благодаря ионным, гидрофобным и электростатическим взаимодействиям. Иногда при образовании четвертичной структуры между субъединицами возникают дисульфидные связи. Наиболее изученным белком, имеющим четвертичную структуру, является гемоглобин. Он образован двумя α-субъединицами (141 аминокислотный остаток) и двумя β-субъединицами (146 аминокислотных остатков). С каждой субъединицей связана молекула гема, содержащая железо.

Если по каким-либо причинам пространственная конформация белков отклоняется от нормальной, белок не может выполнять свои функции. Например, причиной «коровьего бешенства» (губкообразной энцефалопатии) является аномальная конформация прионов — поверхностных белков нервных клеток.

Сколько белков должен употреблять человек?

Вплоть до середины XX века считалось, что протеин в больших количествах увеличивает мышечную силу и укрепляет здоровье человека. Однако дальнейшие исследования показали, что это не так. На сегодняшний день норма употребления белков для здорового человека рассчитывается следующим образом.

Вес человека в килограммах делится на два. Получившееся число – это количество белков в граммах, которое должно входить в ежесуточный рацион. Например, мужчина весом 80 кг должен употреблять 40 граммов протеина ежедневно. Такое количество содержится в небольшой порции фасоли и тарелке гречневой или овсяной каши.

Функции белков в человеческом организме очень обширны. Чтобы процессы с участием протеинов протекали нормально, необходимо употреблять оптимальное количество этих нутриентов и следить за аминокислотным составом своего рациона.

Слишком много – тоже плохо

К нарушениям функции белков может привести не только их нехватка, но и их переизбыток в рационе. Особенно страдают от последствий неумеренного потребления богатой протеином пищи спортсмены и жители стран, где традиционно преобладает животная еда.

Избыток этих веществ в рационе грозит, прежде всего, почечной недостаточностью. При расщеплении большого количества протеина почкам приходится выводить продукты их распада. После переработки животных белков остаётся больше ненужных организму веществ, и они более токсичны, чем остатки от растительных.

Организм усваивает не весь протеин, который получает с пищей. На разные нужды идёт только та его часть, которая необходима в данный момент. Остальное организм вынужден переработать и удалить. Для связывания и выведения белков используется кальций, и, если протеина много, то и этот элемент нужен в больших количествах. Организм вынужден «брать» его из костей, которые становятся слабыми и хрупкими. Так развивается остеопороз.

Третья проблема кроется не в самих белках, а в содержащих их продуктах питания. Чаще всего люди, придерживающиеся богатого протеином рациона, строят его на продуктах животного происхождения. Вместе с белками они получают большое количество холестерина, который является основной причиной атеросклероза. Кроме того, животные продукты не содержат пищевые волокна, без которых нарушается процесс пищеварения.

Симптомы переизбытка протеина в организме:

• плохой аппетит;
• повышенная возбудимость;
• метеоризм, вздутие живота.

Переизбыток белков легко устранить, просто пересмотрев свой рацион.

Внутриклеточные регуляторные белки

Белки регулируют процессы, происходящие внутри клеток, при помощи нескольких механизмов:

• взаимодействия с молекулами ДНК (транскрипционные факторы);
• при помощи фосфорилирования (протеинкиназы) или дефосфорилирования (протеинфосфатазы) других белков;
• при помощи взаимодействия с рибосомой или молекулами РНК (факторы регуляции трансляции);
• воздействия на процесс удаления интронов (факторы регуляции сплайсинга);
• влияния на скорость распада других белков (убиквитины и др.).

Белки-регуляторы транскрипции

Транскрипционный фактор
— это белок, который, попадая в ядро , регулирует транскрипцию ДНК, то есть считывание информации с ДНК на мРНК (синтез мРНК по матрице ДНК). Некоторые транскрипционные факторы изменяют структуру хроматина, делая его более доступным для РНК-полимераз. Существуют различные вспомогательные транскрипционные факторы, которые создают нужную конформацию ДНК для последующего действия других транскрипционных факторов. Еще одна группа транскрипционных факторов — это те факторы, которые не связываются непосредственно с молекулами ДНК, а объединяются в более сложные комплексы с помощью белок-белковых взаимодействий.

Факторы регуляции трансляции

Трансляция
— синтез полипептидных цепей белков по матрице мРНК, выполняемый рибосомами. Регуляция трансляции может осуществляться несколькими способами, в том числе и с помощью белков-репрессоров, которые, связываются с мРНК. Известно много случаев, когда репрессором является белок, который кодируется этой мРНК. В этом случае происходит регуляция по типу обратной связи (примером этого может служить репрессия синтеза фермента треонил-тРНК-синтетазы).

Факторы регуляции сплайсинга

Внутри генов эукариот есть участки, не кодирующие аминокислот. Эти участки называются интронами . Они сначала переписываются на пре-мРНК при транскрипции, но затем вырезаются особым ферментом. Этот процесс удаления интронов, а затем последующее сшивание концов оставшихся участков называют сплайсингом (сшивание, сращивание). Сплайсинг осуществляется с помощью небольших РНК, обычно связанных с белками, которые называются факторами регуляции сплайсинга. В сплайсинге принимают участие белки, обладающие ферментативной активностью. Они придают пре-мРНК нужную конформацию. Для сборки комплекса (сплайсосомы) необходимо потребление энергии в виде расщепляемых молекул АТФ, поэтому в составе этого комплекса есть белки, обладающие АТФ-азной активностью.

Существует альтернативный сплайсинг . Особенности сплайсинга определяются белками, способными связываться с молекулой РНК в областях интронов или участках на границе экзон-интрон. Эти белки могут препятствовать удалению одних интронов и в то же время способствовать вырезанию других. Направленная регуляция сплайсинга может иметь значительные биологические последствия. Например, у плодовой мушки

Существуют
несколько видов защитных функций белков:

Физическая
защита. В ней принимает участие коллаген —
белок, образующий основу межклеточного
вещества соединительных тканей (в том
числе костей, хряща, сухожилий и глубоких
слоёв кожи (дермы)); кератин,
составляющий основу роговых щитков,
волос, перьев, рогов и др. производныхэпидермиса.
Обычно такие белки рассматривают как
белки со структурной функцией. Примерами
этой группы белков служат фибриногены итромбины ,
участвующие в свёртывании крови.

Химическая
защита. Связывание токсинов белковыми
молекулами может обеспечивать их
детоксикацию. Особенно важную роль в
детоксикации у человека играют ферменты печени,
расщепляющие яды или переводящие их в
растворимую форму, что способствует
их быстрому выведению из организма .

Иммунная
защита. Белки, входящие в состав крови и
других биологических жидкостей,
участвуют в защитном ответе организма
как на повреждение, так и на атаку патогенов.
Белки системы
комплемента и антитела (иммуноглобулины)
относятся к белкам второй группы; они
нейтрализуют бактерии, вирусы или
чужеродные белки. Антитела, входящие
в состав адаптативной
иммунной системы,
присоединяются к чужеродным для данного
организма веществам, антигенам,
и тем самым нейтрализуют их, направляя
к местам уничтожения. Антитела
могутсекретироваться в
межклеточное пространство или
закрепляться в мембранах
специализированных В-лимфоцитов,
которые называютсяплазмоцитами .
В то время как ферменты имеют ограниченное
сродство к субстрату, поскольку слишком
сильное присоединение к субстрату
может мешать протеканию катализируемой
реакции, стойкость присоединения
антител к антигену ничем не ограничена .

Аминокислоты

Белки состоят из аминокислотной цепи. Аминокислоты связываются между собой с образованием пептидных цепей, более 10 аминокислот — полипептиды.

Общая формула аминокислот H 2 N – CHR – COOH. Строение отдельных аминокислот кардинально отличается. Согласно им выделяют три основные группы аминокислот: 

• алифатические;
• ароматические;
• гетероциклические. 

Алифатические кислоты делятся на моноаминомонокарбоновые и моноаминодикарбоновые кислоты. В молекуле трех аминокислот — цистеина, цистина и метионина содержится атом серы. 

Строение аминокислот

Аминокислоты — бесцветные кристаллические вещества. За исключением глицина, все они имеют асимметричный атом углерода и оптически активны. Человеческий белок содержит 20 отдельных аминокислот. Некоторые из них незаменимы (существенны), другие — заменяемы, потому что их можно синтезировать.

Во время катаболизма всех аминокислот образуются шесть веществ, которые участвуют в общем катаболическом процессе. Эти вещества представляют собой пируват, ацетил-КоА, кетоглутарат, сукцинил-КоА, фумарат и оксалоацетат. 

Аминокислоты, из которых промежуточные продукты цикла Кребса (α-кетоглутарат, сукцинил-КоА, фумарат) образуются во время катаболизма и впоследствии превращаются в конечный продукт оксалоацетат и могут использоваться для гликогенеза, называются гликогенными аминокислотами. 

Некоторые аминокислоты превращаются в ацетоацетат или ацетил-CoA во время катаболизма и могут использоваться для синтеза ацетоновых материалов. Их называют кетогенными. Многие аминокислоты используются в синтезе веществ глюкозы и ацетона, потому что катаболизм производит два продукта, соответствующий метаболит цикла Кребса и ацетоацетат (Tyr, Phe, Trp) или ацетил-КоА (Ile). Такие аминокислоты называют смешанными или гликокетогенными.

Почти все природные аминокислоты (за исключением метионина) реагируют с α-кетоглутаровой кислотой. Эта катализируемая трансаминазой реакция дает глутаминовую кислоту и соответствующую α-кетоновую кислоту. Образовавшаяся глутаминовая кислота подвергается окислительному дезаминированию под действием каталитической глутаматдегидрогеназы.

3. Внутриклеточные регуляторные белки

Белки регулируют процессы, происходящие внутри клеток, при помощи нескольких механизмов:

• взаимодействия с молекулами ДНК (транскрипционные факторы)
• при помощи фосфорилирования (протеинкиназы) или дефосфорилирования (протеинфосфатазы) других белков
• при помощи взаимодействия с рибосомой или молекулами РНК (факторы регуляции трансляции)
• воздействия на процесс удаления интронов (факторы регуляции сплайсинга)
• влияния на скорость распада других белков (убиквитины и др.)

3.1. Белки-регуляторы транскрипции

Транскрипционный фактор
— это белок, который, попадая в ядро, регулирует транскрипцию ДНК, то есть считывание информации с ДНК на мРНК (синтез мРНК по матрице ДНК). Некоторые транскрипционные факторы изменяют структуру хроматина, делая его более доступным для РНК-полимераз. Существуют различные вспомогательные транскрипционные факторы, которые создают нужную конформацию ДНК для последующего действия других транскрипционных факторов. Еще одна группа транскрипционных факторов — это те факторы, которые не связываются непосредственно с молекулами ДНК, а объединяются в более сложные комплексы с помощью белок-белковых взаимодействий.

3.2. Факторы регуляции трансляции

Трансляция
— синтез полипептидных цепей белков по матрице мРНК, выполняемый рибосомами. Регуляция трансляции может осуществляться несколькими способами, в том числе и с помощью белков-репрессоров, которые, связываются с мРНК. Известно много случаев, когда репрессором является белок, который кодируется этой мРНК. В этом случае происходит регуляция по типу обратной связи (примером этого может служить репрессия синтеза фермента треонил-тРНК-синтетазы).

3.3. Факторы регуляции сплайсинга

Внутри генов эукариот есть участки, не кодирующие аминокислот. Эти участки называются интронами. Они сначала переписываются на пре-мРНК при транскрипции, но затем вырезаются особым ферментом. Этот процесс удаления интронов, а затем последующее сшивание концов оставшихся участков называют сплайсингом (сшивание, сращивание). Сплайсинг осуществляется с помощью небольших РНК, обычно связанных с белками, которые называются факторами регуляции сплайсинга. В сплайсинге принимают участие белки, обладающие ферментативной активностью. Они придают пре-мРНК нужную конформацию. Для сборки комплекса(сплайсосомы) необходимо потребление энергии в виде расщепляемых молекул АТФ, поэтому в составе этого комплекса есть белки, обладающие АТФ-азной активностью.

Существует альтернативный сплайсинг. Особенности сплайсинга определяются белками, способными связываться с молекулой РНК в областях интронов или участках на границе экзон-интрон. Эти белки могут препятствовать удалению одних интронов и в то же время способствовать вырезанию других. Направленная регуляция сплайсинга может иметь значительные биологические последствия. Например, у плодовой мушки дрозофилы альтернативный сплайсинг лежит в основе механизма определения пола.

3.4. Протеинкиназы и протеинфосфатазы

Важнейшую роль в регуляции внутриклеточных процессов играют протеинкиназы — ферменты, которые активируют или подавляют активность других белков путем присоединения к ним фосфатных групп.

Протеинкиназы регулируют активность других белков путем фосфолирования — присоединения остатков фосфорной кислоты к остаткам аминокислот, имеющих гидроксильные группы. При фосфорилировании обычно изменяется функционирование данного белка, например, ферментативная активность, а также положение белка в клетке.

Существуют также протеинфосфатазы — белки,которые отщепляют фосфатные группы. Протеинкиназы и протеинфосфатазы регулируют обмен веществ, а также передачу сигналов внутри клетки. Фосфорилирование и дефосфорилирования белков — один из главным механизмов регуляции большинства внутриклеточных процессов.

Цикл активации G-белка под действием рецептора.

Синхронизация выполнена 18.07.11 07:59:14

Транспортировка и хранение питательных веществ

Транспортные белки переносят вещества по кровеносной системе внутрь клеток, из клеток или внутри клеток.

К веществам, транспортируемым этими белками относятся питательные вещества, такие как витамины или минералы, сахар в крови, холестерин и кислород (, , ).

Например, гемоглобин представляет собой белок, который переносит кислород из ваших легких в ткани организма. Глюкозные транспортёры (ГЛЮТ) переносят глюкозу в ваши клетки, тогда как липопротеины переносят холестерин и другие жиры в вашу кровь.

Белки-транспортеры специфичны, то есть они будут связываться только с конкретными веществами. Другими словами, белок-транспортер, который перемещает глюкозу, не будет перемещать холестерин (, ).

Белки также играют роль хранилища. Ферритин – это хранилище, в котором хранится железо ().

Другим белком для хранения является казеин – основной белок в молоке, который помогает детям расти.

Антибиотики

Огромна защитная роль белков в клетке. Частично ее возлагают на группу, которую принято называть антибиотиками. Это вещества природного происхождения, которые синтезируются, как правило, в бактериях, микроскопических грибах и прочих микроорганизмах. Они нацелены на подавление физиологических процессов других конкурирующих организмов. Открыты антибиотики белкового происхождения были в 40-х годах. Они произвели революцию в медицине, дав ей мощный толчок к развитию.

По своей химической природе антибиотики — весьма разнообразная группа. Они различаются и по механизму действия. Одни препятствуют синтезу белка внутри клеток, вторые блокируют выработку важных ферментов, третьи подавляют рост, четвертые — размножение. Например, хорошо известный стрептомицин взаимодействуют с рибосомами бактериальных клеток. Таким образом, в них резко замедляется синтез белков. При этом данные антибиотики не взаимодействуют с эукариотическими рибосомами организма человека. Это значит, что для высших млекопитающих данные вещества не токсичны.

Это далеко не все функции белков в клетке. Таблица антибиотических веществ позволяет определить и другие узкоспециализированные действия, которые эти специфические природные соединения способны оказывать на бактерии и не только. В настоящее время ведутся изучения антибиотиков белкового происхождения, которые при взаимодействии с ДНК нарушают процессы, связанные с воплощением наследственной информации. Но пока такие вещества используют только при химиотерапии онкологических заболеваний. Примером такого антибиотического вещества является дактиномицин, синтезируемый актиномицетами.